Chimica della Cucina · Cosa accade quando cucini
Trattamento UHT e proteine del latte: denaturazione, gelificazione e strategie di conservazione
Quando il latte viene riscaldato a quasi 140 gradi Celsius per appena due o tre secondi, viene sterilizzato abbastanza da resistere un anno sullo scaffale senza refrigerazione. Questa è la promessa del trattamento UHT.
Ma questo lampo di calore estremo riprogramma le proteine del latte in modi che si manifestano solo mesi dopo. La principale proteina del siero, la beta-lattoglobulina, si spiega ed espone un gruppo chimico reattivo che era nascosto al suo interno.
Questo gruppo esposto si aggancia poi alle proteine caseiniche, formando nuovi legami che non esistevano nel latte originale. Nel corso di mesi di conservazione, queste cascate continuano: enzimi erodono la rete proteica, un gel si forma lentamente all'interno del cartone, pigmenti bruni compaiono mentre gli zuccheri reagiscono con gli amminoacidi delle proteine, e il valore nutritivo delle proteine diminuisce perché una parte della lisina — un amminoacido essenziale — viene irreversibilmente bloccata.
La cosa straordinaria è che la scienza comprende oggi queste modificazioni abbastanza bene da contrastarle: una combinazione di filtrazione su membrana fine prima del riscaldamento e un'omogeneizzazione ad altissima pressione dopo possono sopprimere la gelificazione e la separazione del grasso per oltre un anno.
Cosa dice, in breve
- Il trattamento UHT (135–145 °C per 2–3 secondi) sterilizza il latte bovino eliminando i microrganismi patogeni sporigeni e prolunga la conservabilità a temperatura ambiente fino a 6–12 mesi, ma provoca modificazioni fisico-chimiche e strutturali irreversibili sia nelle caseine (80% delle proteine totali) sia nelle proteine del siero (20%).
- La proteina del siero dominante, la β-lattoglobulina (≈50% delle proteine del siero, dimero di 36 kDa a pH nativo), subisce denaturazione irreversibile a ≥70 °C: i monomeri si separano, i gruppi tiolici liberi vengono esposti e lo scambio tiolo–disolfuro con la κ-caseina forma complessi β-Lg/κ-caseina sia nella fase sierica sia sulla superficie della micella caseinica.
- Il pH al momento del riscaldamento determina la partizione delle proteine del siero denaturate: a pH 6,5 si legano preferenzialmente alle micelle caseinate; a pH ≥ 6,8 rimangono nella fase sierica associate alla κ-caseina.
- Il deterioramento qualitativo durante lo stoccaggio avviene attraverso quattro vie principali: (1) gelificazione da invecchiamento (meccanismo in tre fasi: formazione del complesso β-Lg/κ-caseina → proteolisi delle micelle → formazione del gel al superamento di una concentrazione critica); (2) sedimentazione per aggregazione di micelle impoverite di κ-caseina; (3) lattosilazione di Maillard che blocca i gruppi ε-amminici della lisina riducendone la biodisponibilità; (4) deamidazione non enzimatica di asparagina e glutammina.
- Strategie di mitigazione con efficacia dimostrata: la microfiltrazione prima del trattamento UHT ritarda sia la gelificazione sia la sedimentazione; la doppia omogeneizzazione ad alta pressione (250 e 400 MPa) combinata con la microfiltrazione previene il creaming del grasso per almeno 18 mesi.
Provenienza
- Fonte
- Influence of Ultra-Heat Treatment on Properties of Milk Proteins— Chandrapala 2021
- Licenza
- CC BY 4.0
- Nel Kosmos
- 4 voci · 143 fatti atomici · tier MAIOR
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